Enzymologie et cinétique enzymatique
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques essentiels au fonctionnement du vivant, car elles accélèrent les réactions sans être consommées.
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Nature et rôle
Définition
Une enzyme est un catalyseur biologique qui accélère une réaction sans être consommée.
- La plupart sont des protéines, parfois des ARN catalytiques.
- Elle diminue l’énergie d’activation.
- Elle ne modifie pas l’équilibre chimique.
À retenir
Enzyme : accélère la vitesse, pas l’équilibre.
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Site actif et spécificité
Mécanisme
Spécificité
Reconnaissance
- Complémentarité de forme.
- Complémentarité chimique.
- Ajustement induit possible.
Piège fréquent
- Le site actif n’est pas rigide
- Une enzyme est spécifique d’un substrat ou d’une réaction.
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Michaelis-Menten
Relation vitesse-substrat
La vitesse initiale v_0 augmente avec [S] puis tend vers V_{\max}.
Paramètres
| Paramètre | Sens |
|---|---|
| Concentration en substrat pour \(v_0=\frac{V_{\max | |
| Vitesse maximale quand l’enzyme est saturée. |
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Substrat et saturation
Évolution de la vitesse
- vitesse initiale
Idée clé
- À faible
[S], la vitesse augmente presque linéairement. - À forte
[S], les sites actifs sont saturés.
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Conditions du milieu et inhibitions
Comparaison
pH et température
- Chaque enzyme possède un pH optimal.
- La température augmente d’abord la vitesse.
- Une température trop élevée dénature l’enzyme.
Inhibition
- Compétitive : concurrence avec le substrat.
- Compétitive :
K_maugmente,V_{max}inchangée. - Non compétitive :
V_{max}diminue.
Schéma causal
Processus
- 1
Fixer la concentration en enzyme.
- 2
Faire varier la concentration en substrat.
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Allostérie et application
Régulation
L’allostérie est une régulation par fixation sur un site distinct du site actif.
- L’effecteur modifie l’activité enzymatique.
- La courbe peut devenir sigmoïde.
Mini-défi
- Que devient
V_{max}lors d’une inhibition compétitive ? - Quel paramètre est la moitié de
V_{max}?
Résumé
- Une enzyme catalyse sans être consommée.
- Le site actif explique la spécificité.