Enzymologie
L’enzymologie étudie comment les enzymes accélèrent les réactions et comment leur activité se mesure et se modifie.
1
Vitesse initiale
Mesure de départ
- 1
Tracer produit formé ou substrat consommé.
- 2
Choisir la portion linéaire initiale.
- 3
Mesurer avant accumulation de produit.
À retenir
La vitesse initiale se lit au tout début, pas sur la moyenne. Ne lis pas une pente déjà courbe.
2
Michaelis-Menten
Relation vitesse-substrat
La vitesse augmente avec [S], puis tend vers une limite quand l’enzyme se sature.
Lecture de la courbe
3
Km et Vmax
Paramètres clés
Km
- Concentration en substrat à v = Vmax/2.
- Faible Km suggère une affinité apparente forte.
Vmax
- Vitesse maximale observée.
- Dépend de la quantité d’enzyme active.
Repères rapides
- À faible [S], v augmente presque linéairement.
- À forte [S], v tend vers Vmax.
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Inhibition
Comparer les profils
Compétitive
- Site actif.
- Km augmente.
- Vmax inchangée.
- Surmontable par excès de substrat.
Non compétitive
- Site autre que le site actif.
- Vmax diminue.
- Km souvent inchangé.
- Non surmontable par excès de substrat.
Effet graphique
5
Régulation et graphique
Effets visibles
| Situation | Effet principal | Lecture graphique |
|---|---|---|
| Variation de [E] | Vmax change | Plateau modifié |
| Allostérie | Forme de courbe change | Courbe non hyperbolique possible |
| Inhibition | Vitesse réduite | Pente et plateau modifiés |
Méthode d’interprétation
- 1
Identifier les axes et la grandeur mesurée.
- 2
Repérer pente initiale et saturation.
6
Entraînement
Mini-défi
- Que représente la pente au tout début d’une courbe enzymatique.
- Quel paramètre correspond à v = Vmax/2.
- Quel effet attendu pour une inhibition compétitive sur Km.
Conclusion express
- Vitesse initiale = pente initiale.
- Michaelis-Menten décrit v en fonction de [S].